Su colaboración en un grupo experimental tratando de justificar los cambios observados al irradiar un cristal de proteína con radiación infrarroja -mientras trabajaba como investigador postdoctoral en el King's College de Londres- ha sido el germen de la investigación actual del zamorano Pablo García Jambrina sobre "Cruces intersistema en sistemas que carecen de cofactores metálicos", uno de los trabajos seleccionados por el programa Atracción de Talento, impulsado por el Ayuntamiento de Salamanca.
"Tras mucho trabajo, llegamos a la conclusión de que lo que estábamos viendo era la ruptura de un enlace de la molécula que se encontraba en el centro activo de la proteína, dando lugar a la liberación de oxígeno. Lo que no conseguimos explicar es cómo se había formado esa molécula en primer lugar", recuerda el zamorano de su trabajo en Londres.
El investigador, doctor en Química Computacional, recuerda que mirando la bibliografía se dio cuenta de que "no existía una respuesta convincente a cómo se producían este tipo de reacciones y pensé que era un tema que querría investigar, pero, desgraciadamente, no tenía los medios para hacerlo". La oportunidad le llegó cinco años después con este programa, en el que también están involucrados la Universidad de Salamanca, el Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC) y la Fundación Española para la Ciencia y la Tecnología.
Esta financiación le ha permitido contratar al doctor Alexandre Zanchet, experto en cálculos de estructura electrónica y ajuste de superficies en energía potencial y Pablo Ortega, graduado en Química y máster en Química Computacional. "Los tres estamos dándolo todo para sacar el proyecto adelante, contando con la colaboración de gente de la USAL como Lola González, Susana Gómez y Jesús Aldegunde, miembros del grupo de investigación de Dinámica Molecular", detalla.
Basado en desarrollar un proyecto de química computacional, se simulan reacciones químicas que tienen lugar dentro del organismo usando herramientas informáticas. "Concretamente, pretendemos entender y explicar cómo tienen lugar las reacciones entre moléculas orgánicas y oxígeno dentro de organismos vivos y en las que no participan metales pesados. Reacciones que, en principio, no tendrían que tener lugar. Además, queremos saber cuál es el papel de la proteína en estas reacciones y que partes de la proteína facilitan la reacción. Por último, nos gustaría entender por qué estas proteínas deciden no utilizar metales pesados, que en principio deberían facilitarlas, pese a que podrían encontrarlos en el organismo", resume.
Los resultados de esta investigación podrían tener aplicaciones terapéuticas. "Las proteínas son los catalizadores más efectivos que existen, mucho más que cualquier ingenio creado por el ser humano, llegando a aumentar la velocidad de algunas reacciones en más de un billón de veces. Entender cómo las proteínas son capaces de aumentar tanto la velocidad de las reacciones es esencial a la hora de diseñar mejores catalizadores, lo que es importantísimo para toda la industria química", resume García Jambrina. "Sin ir tan lejos, las proteínas que catalizan reacciones con oxígeno molecular y que no involucran metales pesados y que estamos estudiando como sistemas prototipo en este proyecto tienen numerosas funciones, lo que hace que estos estudios tengan potenciales aplicaciones biotecnológicas, para crear células de biocombustibles o sensores de glucosa, en la biodegradación de contaminantes, así como aplicaciones terapéuticas en síntesis de antibióticos o para el tratamiento de enfermedades como la gota o las piedras renales", pone el investigador como ejemplos.
Reconoce el zamorano que el trabajo de investigación se hace en equipo y requiere utilizar maquinaria y reactivos que son bastante caros. "Por ello son tan necesarios estos programas que financian no solo el contrato del investigador, sino también su proyecto, incluyendo la contratación de personal", agradece.
El proyecto comenzó a desarrollarse en julio de 2018 y la financiación se alargará hasta junio de 2021. "Espero que los resultados sean positivos y que, basándonos en ellos, podamos obtener financiación que nos permita seguir investigando durante muchos años", aspira el zamorano.
